C-reaktivt protein, CRP, är ett protein i familjen pentraxiner. CRP finns i vanliga fall löst i blodplasman och som vid en bakteriell infektion kan det öka kraftigt i koncentration. CRP är en del av försvaret mot bakterier, och har förmågan att binda till vissa bakterietypers kapsel och därefter aktivera makrofager som oskadliggör inkräktaren. CRP kan även aktivera komplementsystemet. CRP bildas i levern och räknas som ett akutfasprotein. Inom sjukvården mäts halten av CRP i serum eller plasma när en infektion misstänks, vilket ger mer aktuell information om pågående inflammation, än den klassiska sänkan. CRP ska inte förväxlas med C-peptiden eller Protein C.
Innehåll |
CRP upptäcktes av Tillett och Francis år 1930 som en substans i serum, hos patienter med akut inflammation, som reagerade med en sockerart benämnd C i bakteriearten Streptococcus pneumoniae , Pneumokocker[1].
Genen för CRP är lokaliserad på kromosom 1 (1q21-q23). Proteinet består av 224 aminosyror [2]. CRP är en cyklisk pentamer (består av 5 polypeptidkedjor) och varje monomer har en molekylmassa på 25106 Dalton.
CRP är medlem av en klass akutfasproteiner vars nivåer ökar dramatiskt under en inflammatorisk process i kroppen. Forskning har visat att CRP interagerar med komplementsystemet och bidrar till att komplement identifierar patogener och skadade celler. Man tror även att CRP påverkar det adaptiva immunförsvaret och spelar en viktig roll i det tidiga försvaret mot en infektion.
CRP används som en biomarkör för att påvisa inflammation. Koncentrationen CRP korrelerar väl med sjukdomsstadium och effekten av behandling. Mätningen genomförs med hjälp av blodprov som analyseras i ett medicinskt laboratorium.
Vanligtvis används CRP inom diagnostiken för att tidigt diagnosticera inflammatorisk aktivitet samt för differentialdiagnostik mellan bakteriella och virusorsakade febertillstånd. Virusinfektioner tenderar att ge lägre CRP-nivåer än bakteriella infektioner.
